名古屋市立大学大学院 システム自然科学研究科総合生命理学部

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Faculty Members
教員紹介

中務 邦雄ナカツカサ クニオ

居室
システム自然科学研究科 5 号館 2 階
E-mail
nakatsukasa@nsc.nagoya-cu.ac.jp
電話
052-872-5856
URL
https://www.nsc.nagoya-cu.ac.jp/~nakatsukasa/lab.html
所属
生命情報系・准教授
略歴
1998年 京都大学 理学部 卒業
2000年 京都大学大学院 理学研究科 化学専攻 修士課程 修了
2004年 名古屋大学大学院 理学研究科 生命理学専攻 博士後期課程 修了
2004年 ピッツバーグ大学生物科学教室 博士研究員
2009年 名古屋大学大学院 理学研究科 助教
2015年 名古屋大学大学院 理学研究科 講師
2017年 名古屋市立大学大学院 システム自然科学研究科 准教授
学位
博士(理学)
専門分野代謝生化学、機能生物化学、細胞生物学
研究キーワード小胞体、タンパク質の品質管理、ユビキチン、プロテアソーム、オルガネラ、代謝
担当科目(大学院)理学情報概論、分子生物学、分子代謝機構学、生命情報学特講、生体高分子化学
(学部等)生体分子化学、生化学、自然科学実験
最近の研究テーマ代謝は古くて新しい研究分野です。近年、がん、細胞分化、寿命、代謝性疾患などとの関連から、改めて注目されています。古典的な代謝学では、アロステリック制御、フィードバック制御などが研究されてきました。分子生物学の発展以降、代謝酵素の転写レベルの発現制御も明らかになってきました。最近になって、代謝経路はユビキチン・プロテアソーム系を介したタンパク質分解によっても制御されることが分かってきました。たとえば、解糖系と糖新生のスイッチング、ステロール合成系などは、代謝酵素の分解によって制御されることが示されつつあります。しかしこのような研究は散発的で、タンパク質分解を介した未知の代謝制御が多く眠っているものと考えられます。そこで私たちは、オーム解析の膨大なデータを利用しながら、タンパク質分解を介した新しい「代謝スイッチ」を探しだし、その仕組みと意義の解明を目指した研究を行っています。私たちの研究は、微生物においては有用物質の生産を目指した代謝工学に高いインパクトを与えるものと期待されます。ヒトにおいては、代謝異常に起因した様々な疾患の克服につながることが期待されます。
(1)タンパク質分解による代謝経路の制御機構
(2)タンパク質分解によるオルガネラの品質管理機構
(3)細胞分化における代謝リモデリング機構
主な研究業績

(原著論文)

Harmonizing experimental data with modeling to predict membrane protein insertion in yeast. Biophys. J. in press (2019)

Heterologous expression and functional analysis of the F-box protein Ucc1 from other yeast species in Saccharomyces cerevisiae. J. Biosci. Bioeng. in press (2019)

Hepatic Sdf2l1 controls feeding-induced ER stress and regulates metabolism. Nat. Commun. volume 10, Article number: 947, 10.1038/s41467-019-08591-6 (2019).

The HECT-type ubiquitin ligase Tom1 contributes to the turnover of Spo12, a component of the FEAR network, in G2/M phase. FEBS Letters Apr 23. doi: 10.1002/1873-3468.13066. [Epub ahead of print] (2018).

Transmembrane helix hydrophobicity is an energetic barrier during the retrotranslocation of integral membrane ERAD substrates. Mol. Biol. Cell Jul 15;28(15):2076-2090. doi: 10.1091/mbc.E17-03-0184. Epub May 24 (2017).

ASB7 regulates spindle dynamics and genome integrity by targeting DDA3 for proteasomal degradation. J. Cell. Biol. 215, 95-106 (2016).

Subcellular Fractionation Analysis of the Extraction of Ubiquitinated Polytopic Membrane Substrate during ER-Associated Degradation. PLOS ONE 11(2):e0148327. doi: 10.1371/journal.pone.0148327 (2016).

The Ubiquitin Ligase SCFUcc1 Acts as a Metabolic Switch for the Glyoxylate Cycle. Mol. Cell 59, 22-34 (2015).

The nutrient stress-induced small GTPase Rab5 contributes to the activation of vesicle trafficking and vacuolar activity. J. Biol. Chem. 289, 20970-20978 (2014).

A stalled retrotranslocation complex reveals physical linkage between substrate recognition and proteasomal degradation during ER-associated degradation. Mol. Biol. Cell 24, 1765-1775 (2013).

Non-SCF-type F-box protein Roy1/Ymr258c interacts with a Rab5-like GTPase Ypt52 and inhibits Ypt52 function. Mol. Biol. Cell 22, 1575-1584 (2011).

Dissecting the ER-associated degradation of a misfolded polytopic membrane protein. Cell 132, 101-112 (2008).

(総説など)
Proteolytic regulation of metabolic enzymes by E3 ubiquitin ligase complexes: lessons from yeast. Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 50, 489-502 (2015).

Recent technical developments in the study of ER-associated degradation. Curr. Opin. Cell Biol. 29, 82-91 (2014).

The recognition and retrotranslocation of misfolded proteins from the endoplasmic reticulum. Traffic 9, 861-870 (2008).

教員からの一言自分の手元で、実験台の上で、新しいコンセプトが生まれる瞬間を体験しませんか?実験が好きな人も、議論が好きな人も、コーヒーを飲んでまったりが好きな人も、すべて大歓迎です。
学会活動日本生化学会、日本分子生物学会、日本農芸化学会、日本細胞生物学会、酵母遺伝学フォーラム